Valorisation des protéines agro-alimentaires par procédés enzymatiques pour la production des peptides bioactifs et leur application: Relation structure fonction du peptide NKT isolé à partir des coproduits d'abattoirs

Pr. NEDJAR Naïma

^{UMR Transfrontalière BioEcoAgro N°1158, Univ. Lille, INRAE, Univ. Liège, UPJV, YNCREA, Univ. Artois, Univ. Littoral Côte d’Opale, ICV - Institut Charles Viollette, Université Lille, Poly’tech Lille, Avenue Paul Langevin, 59655 Villeneuve d’Ascq, France}
naima.nedjar@univ-lille.fr

Aujourd’hui, l’industrie agroalimentaire se tourne peu à peu vers la valorisation de ses déchets, encore riches en composés bioactifs et dont le potentiel permettrait d’en faire des produits de haute valeur ajoutée. Le sang, déchet des abattoirs produit en très grande quantité dans le monde, est principalement composé d’hémoglobine, protéine riche en peptides actifs après hydrolyse par la pepsine porcine. L’hydrolyse est suivie avec l’hémoglobine native ou dénaturée au cours du temps afin d’identifier et de caractériser tous les peptides intermédiaires et finaux. Ce qui permet de comprendre le mécanisme d’hydrolyse et d’établir des cartographies peptidiques de chaque chaine de l’hémoglobine. Ensuite, on cherche les peptides antimicrobiens issus de ces hydrolyses grâce aux cartographies peptidiques. On détermine également le déterminant minimal peptidique responsable de l’activité antimicrobienne. Afin de mieux maitriser l’obtention de ces peptides actifs, on a étudié leur mécanisme d’action et la relation structure-fonction.  Comme l’hydrolyse enzymatique est très complexe, on a modélisé ces réactions enzymatiques et on a mis en place un modèle mathématique capable de prédire les conditions idéales d’obtention du peptide actif souhaité. Parmi les peptides actifs, l’α137-141 dont l’importante activité antimicrobienne est dirigée contre un large spectre de microorganismes fréquemment impliqués dans les contaminations alimentaires. Toutefois, son isolation à partir de l’hydrolysat complexe contenant plus de 100 peptides apparaît comme un véritable obstacle à son application. La recherche de méthodes sélectives et écoresponsables a positionné ainsi l’électrodialyse avec membrane d’ultrafiltration (ÉDUF) comme une alternative prometteuse, séparant les composés selon leur charge et leur taille. Cependant, lors de l'hydrolyse conventionnelle, des agents chimiques sont nécessaires pour ajuster et réguler le pH de la solution et, les hydrolysats produits ont des niveaux élevés en sels minéraux. Pour pallier ces inconvénients, il a été proposé une technologie verte, appelée électrodialyse avec membrane bipolaire (EDMB), comme méthode alternative pour la production des peptides bioactifs purifiés. Le peptide α137-141 obtenu a montré une activité conservatrice de la viande hachée luttant contre le rancissement et la prolifération des bactéries, moisissures et levures d’une manière aussi efficace que l’hydroxytoluène butylé (BHT) qui est un conservateur synthétique. L’étude de la relation structure-fonction de ces peptides antibactériens afin de comprendre leurs modes d’action en contact d’une bactérie cible a également permis la possibilité de les incorporer dans un emballage actif.